Colloque international Edition 2026 sur le thème : « La biodiversité au service de la sécurité alimentaire sous climat changeant : défis et perspectives »

L’utilisation croissante des protéines végétales dans les systèmes alimentaires émulsionnés nécessite une meilleure compréhension des facteurs influençant leurs propriétés fonctionnelles. Les protéines de lupin blanc (Lupinus albus L.) constituent une alternative prometteuse aux émulsifiants conventionnels, mais l’effet du pH sur la relation entre leur structure et leurs propriétés émulsifiantes reste peu documenté. Cette étude avait pour objectif d’évaluer l’influence du pH sur la relation structure–fonction et les propriétés émulsifiantes de l’isolat de protéines de Lupinus albus. Les propriétés émulsifiantes ont été analysées à différents pH (3, 5, 7 et pH natif) à travers la détermination de l’activité émulsifiante, de la stabilité des émulsions, de la taille moyenne des gouttelettes, de l’indice de floculation et de l’indice de coalescence. La solubilité protéique, le potentiel zêta, l’hydrophobicité de surface et l’adsorption interfaciale ont également été évalués. Les modifications de la structure secondaire des protéines ont été étudiées par spectroscopie infrarouge à transformée de Fourier dans le moyen infrarouge (FTIR-MIR).
Les résultats ont montré que les propriétés émulsifiantes étaient fortement dépendantes du pH. Les performances les plus faibles ont été observées à proximité du point isoélectrique, où la faible solubilité et la réduction des répulsions électrostatiques favorisaient l’agrégation protéique. À l’inverse, les conditions acides et neutres ont amélioré l’activité et la stabilité émulsifiantes grâce à une meilleure solubilité, une charge de surface plus élevée et une adsorption efficace à l’interface huile-eau. Les analyses structurales ont révélé que les feuillets β et les structures désordonnées étaient positivement associés aux propriétés émulsifiantes, contrairement aux coudes β.
Le pH module significativement la structure et la fonctionnalité des protéines de Lupinus albus, confirmant l’existence d’une relation étroite entre conformation protéique, propriétés physico-chimiques et comportement émulsifiant.
Mots-clés : Lupinus albus ; isolat de protéines ; propriétés émulsifiantes ; relation structure-fonction ; pH ; moyen infrarouge.